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Wissen & Umwelt

Werkspione in den Eiweiß-Fabriken der Zelle

Ada Yonath, Thomas Steitz und Venkatraman Ramakrishnan bekommen den Nobelpreis für Chemie. Bis ins letzte Atom haben sie die Ribosomen ausgeleuchtet - und neue Wege gefunden, sie lahmzulegen. Etwa bei Krankheitserregern.

Chemie-Nobelpreisträger 2009 (Montage: DW)

Die israelische Wissenschaftlerin Ada Yonath (70) sowie die beiden US-amerikanischen Forscher Thomas Steitz (71) und Venkatraman Ramakrishnan (57) wurden mit dem diesjährigen Nobelpreis für Chemie ausgezeichnet. Sie haben die Struktur und Funktion von winzigen schwimmenden Eiweißfabriken im Inneren von Zellen aufgeklärt - den Ribosomen, ohne die Leben nicht möglich wäre.

Winzige Wunderwerke des Lebens

Ribosomen (griechisch für "Trauben-Körperchen") sind wahre Wunderwerke der Natur und können beliebige Eiweiße nach Bedarf herstellen. Auftraggeber ist die Zelle, die die Bauanleitung des gerade benötigten Eiweißes rasch im Erbmaterial im Zellkern ablesen lässt und einen Boten mit einer verschlüsselten Bauanleitung zu den Ribosomen schickt. Diese fädeln wie gewünscht eine Aminosäure nach der anderen zu einem Eiweißfaden, der sich selbständig in Form faltet. Und schon hat die Zelle die Enzyme oder Bauelemente, die sie zum reibungslosen Funktionieren braucht.

Kryo-elektronenmikroskopische Struktur des Ribosoms einer Hefezelle (Foto: Christian Spahn)

Kryo-elektronenmikroskopische Struktur des 80S-Ribosoms einer Hefezelle. Zusätzlich zum Ribosom ist in rot der proteinleitende Kanal in der Membran des endoplasmatischen Retikulums (grau) dargestellt

So ganz nebenbei entdeckt: neue Antibiotika

Die Architektur der Eiweißfabriken ist vor allem auch für die Herstellung neuer Antibiotika interessant. In der Vergangenheit wurden bereits viele verschiedene Antibiotika hergestellt, die gezielt die Ribosomen von krankheitserregenden Bakterien lahm legen. Werden diese resistent, sind neue Antibiotika nötig. Da die drei Nobelpreisträger neue Wege zeigen, wie sich Antibiotika an die Ribosomen binden, ist die Auszeichnung auch mit der Hoffnung auf neue medizinische Therapien verbunden.

"Ganz toll! Eine hervorragende Wahl!" findet Knud Nierhaus, ein Kollege der Preisträger am Berliner Max-Planck-Institut für Genetik - dem deutschen Mekka der Ribosomenforschung. Als die Nachricht aus Stockholm durchsickert, freute er sich "wahnsinnig!".

"Störrische Pionierin"

Vor allem freut ihn, dass seine ehemalige Mitarbeiterin Ada Yonath mit der höchsten wissenschaftliche Auszeichnung der Welt geehrt wird. Mit ihr, die er freundschaftlich als "störrische Einzelkämpferin" beschreibt, hat er jahrelang zusammen geforscht.

Sie habe es lange Zeit schwer gehabt, berichtet der schwedische Claes Gustafsson, Mitglied der Nobel-Jury: "Yonath hat ja zehn, 15 Jahre einsam vor sich hingearbeitet. Alle anderen waren sehr skeptisch, ob das jemals zu etwas führen würde."

Unmöglich gibt´s nicht, sagte sich Ada

Die Biologin hatte sich Anfang der 70er Jahre in den Kopf gesetzt, die Struktur der Ribosomen mit HIlfe von Röntgenstrahlen zu entziffern. Doch dafür musste sie die recht großen und kompliziert gefalteten Moleküle in Kristallform bringen - und das galt damals als unmöglich.

Ada Yonath (Foto: AP)

Die Pionierin wurde lange belächelt. Jetzt kann sie darüber lachen

Yonath ließ sich nicht abschrecken. Sie sammelte Ribosomen aus Bakterien aus dem Toten Meer und aus heißen Quellen, tauchte sie mal in -196 °C kalten Stickstoff, mal in etwas anderes. Fast zwanzig Jahre lang probierte sie alles Mögliche und Unmögliche aus. Bis sie endlich Anfang der 90er Jahre stabile Ribosomen-Kristalle gebaut hatte und das erste Bild von ihnen in den Händen hielt.

Das können wir besser!

Das Bild, das sie damals veröffentlichte, zeigte eine Wolke mit Millionen schwarzen Tupfen und Punkten, etwas unscharf. Einzelne Atome waren nicht zu erkennen, aber die größeren Moleküle. Ein Durchbruch für Yonath. Zwei US-amerikanische Forscher glaubten aber, es besser zu können. "Und dann sind auf einmal mehrere Forscher wie Steitz und Ramakrishnan mit eingestiegen" so Jury-Mitglied Gustafsson weiter.

Vor allem Steitz hatte eine Idee, wie er die Unschärfe im Bild seiner israelischen Kollegin korrigieren könnte: "Steitz hat auf brillante Weise ein technisches Problem der Kristallographie gelöst." Er machte die ersten scharfen Bilder der Eiweißfabriken und konnte deshalb "das Verständnis der Funktionsweise von Ribosomen" vertiefen.

Ribosomen machen keine Fehler - dank Lineal

Erstaunlich war vor allem die Erkenntnis, dass Ribosomen fast nie Fehler machen - höchstens jede 100.000ste Aminosäure sitzt nicht richtig im Eiweiß. "Ramakrishnan hat dann erklärt, wie das komplexe System so völlig exakt funktionieren kann." Er konnte nachweisen, dass die Ribosomen eine Art Lineal benutzen, um die einzelnen Aminosäure-Perlen akkurat zu einer schönen Eiweißkette aufzufädeln - und sogar noch zweimal nachmessen. Eine unglaubliche Präzision.

Ende gut, alles gut

Enge Freunde seien die drei Preisträger wohl nicht gewesen, glaubt Måns Ehrenberg, der ebenfalls Mitglied des Nobelkomitees für Chemie ist. "Die drei haben unabhängig voneinander geforscht. Das war meistens freundschaftliche, aber mitunter auch scharfe Konkurrenz." Aber das Ergebnis kann sich sehen lassen: "Alle drei haben sehr fundamentale biologische Fragestellungen bewältigt und damit auch die Funktionsweise von Antibiotika erklärt. Man wendet ihre Erkenntnisse schon jetzt für neue Antibiotika an."

Autorin: Ulrike Wolpers

Redaktion: Judith Hartl

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